Enzimologija

Dalyko pavadinimas

Mokslo kryptis kodas

Kamieninis padalinys

Šakinis padalinys (-iai)

Enzimologija

Biochemija N 004

Gyvybės mokslų centras

Biochemijos institutas

Biomokslų institutas

Dalyko apimtis kreditais

8

Studijų būdas

Kreditų skaičius

Studijų būdas

Kreditų skaičius

paskaitos

0

konsultacijos

1

individualus

7

seminarai

0

Kurso tikslai

Doktorantai turėtų prisiminti cheminės katalizės pagrindus, suprasti kur, kodėl ir kaip reikalinga katalizė. Jie turėtų žinoti kas tai yra bendroji rūgštinė-bazinė katalizė, elektrostatinė katalizė, katalizė metalų jonais, kovalentinė katalizė. Šiame kurse jie įgytų žinių apie pereinamosios būsenos teorijos reikšmę ir jos pritaikomumą. Studentai turėtų mokėti išvesti fermentinių reakcijų nuostoviosios būsenos greičio lygtis, apskaičiuoti enzimologines ir kinetines konstantas. Jie turėtų suprasti fermentinių reakcijų lėtinimo dėsningumus, išmokti nustatyti įvairius lėtinimo atvejus. Studentai turi žinoti, kaip fermentinių reakcijų greitis priklauso nuo pH ir temperatūros, suprasti, kaip reguliuojamas fermentų aktyvumas. Fermentinių reakcijų mechanizmų studijavimas, supratimas apie kofermentų reikšmę katalizėje. Susipažinimas su fermentų imobilizavimo metodais ir imobilizuotų fermentų kinetikos ypatumais.

Pagrindinės temos

Enzimologijos kurse doktorantai studijuoja: fermentinių reakcijų nuostoviosios būsenos kinetiką – Michaelio ir Menten darbai, nuostoviosios būsenos principas, Van Slyke, Cullen ir Briggs, Haldane darbai, Michaelio ir Menten lygtis grįžtamai fermentinei reakcijai, Michaelio ir Menten lygties transformacijos, Michaelio ir Menten lygtis, esant dviems tarpiniams kompleksams, King-Altman metodo variantai, fermentinių reakcijų mechanizmų klasifikacija pagal Cleland ir šių mechanizmų scheminis atvaizdavimas, dvisubstratinių reakcijų greičių lygtys; fermentų aktyvumo slopinimą – grįžtamas ir negrįžtamas slopinimas, konkurencinis slopinimas, nekonkurencinis slopinimas, mišraus tipo slopinimas, bekonkurencinis slopinimas, grafinis įvairių slopinimo tipų atvaizdavimas, slopinimo konstantų radimas, jų interpretacija vien- ir dvisubstratinių reakcijų atveju; individualių greičio konstantų radimo metodus – greito sumaišymo ir pavyzdžių paėmimo technika, impulsinė fotolizė, impulsinė radiolizė, relaksaciniai metodai, maksimalios greičio konstantų reikšmės, fermentinių reakcijų greičio konstantos ir reakcijų greitį lemiantys procesai, difuzijos įtaka; fermentinių reakcijų greičio priklausomybę nuo pH ir temperatūros – Michaelio pH funkcijos, pH įtaka V_max, pH įtaka K_M, temperatūros įtaka greičio konstantų skaitinėms vertėms, fermentų denatūracija ir renatūracija; baltymų konformacinius pokyčius, alosterinį reguliavimą – teigiamas kooperatiškumas, alosterinės sąveikos ir kooperatiškumo mechanizmai, neigiamas kooperatiškumas ir „pusės aktyvių centrų aktyvumas“, kiekybinė kooperatiškumo analizė, deguonies prisijungimo prie hemoglobino kooperatiškumo molekuliniai mechanizmai, metabolinių kelių reguliavimas, fosfofruktokinazės reguliavimas alosterinio grįžtamojo ryšio būdu, glikogeno fosforilazė ir jos aktyvumo kontrolė fosforilinimu; reakcijų mechanizmus - protonų pernešimas, nukleofilinis pakeitimas, nukleofilinis prijungimas prie karbonilgrupės, acilgrupių mainai, mainai prie fosforilgrupės, elektrono arba hidrido pernešimas, vieno anglies atomo grupių chemija, enoliatai, enoliai ir enaminai, dehidratacija-hidratacija ir eliminavimas-prijungimas, elektrofilinis pakeitimas prie aromatinio žiedo, koordinuotos reakcijos, acilgrupių pernaša (peptidazės, esterazės ir lipazės), amininimo reakcijos, fosforilgrupės pernaša (fosforilgrupės ir fosfato esterių pernaša ant vandens molekulės ir kitų akceptorių, fosfatazės ir pirofosfatazės, fosfodiesterazės ir fosforiltransferazės); kofermentų biochemiją - piridoksalio fosfato fermentai, tiamino difosfato fermentai, biotino fermentai, hemo, FeS ir vario fermentai, flavininiai fermentai, nikotinamido kofermentai ir dehidrogenazės; imobilizuotų fermentų kinetikos ypatybės – kinetinė ir difuzinė kontrolė, imobilizuotų fermentų stabilizaciją nulemiantys veiksniai;

Pagrindinė literatūra

1. A. Markuckas. Fermentinės katalizės pagrindai. Mokomoji knyga. 2008, „Technologija“.
2. A. Markuckas, D. Labeikytė. Fermentinių reakcijų mechanizmai. Studijų kursas Vilniaus universiteto Virtualioje mokymosi aplinkoje.
3. A. Cornish-Bowden. Fundamentals of enzyme kinetics. „Wiley Blackwell“, 4^th ed., 2012, p. 510.
4. H. Bisswanger. Enzyme kinetics. Principles and methods. „Wiley-VCH Verlag GmbH“, 2^nd ed., 2008, p. 320.

Vertinimo strategija

Vertinimo kriterijai

Egzaminas

Raštu-žodžiu atsakinėjama į du pateiktus klausimus. Vertinama dešimties balų sistema.

Narimantas Čėnas

Arvydas Markuckas

Doc.

Habil. dr.

dr.

Patvirtinta Gyvybės mokslų centro Doktorantūros mokyklos Tarybos posėdyje 2021-10-14, protokolo Nr. (4.10)600000-KT-...

Tarybos pirmininkė dr. Daiva Baltriukienė